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碱性蛋白酶，又称丝氨酸蛋白酶。常见的有两种,一为Novo蛋白酶,另一为Carsberg蛋白酶,两者的性质和构造相近,分别含275和274个氨基酸残基,由一条多肽链构成。在pH6～10下稳定,低于6或大于11时很快失活。其活性中心含丝氨酸,故称丝氨酸蛋白酶 [1] 。它不但能水解肽键, 还具有水解酰胺键、酯键以及转酯和转肽的功能。由于酶的专一性，它只能对蛋白质水解，不能作用于淀粉、脂肪等物质。
外观一般呈粉末状，也有部分呈微球状
蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。按其降解多肽的方式分成内肽酶和端肽酶两类。前者可把大分子量的多肽链从中间切断，形成分子量较小的朊和胨；后者又可分为羧肽酶和氨肽酶，它们分别从多肽的游离羧基末端或游离氨基末端逐一将肽链水解生成氨基酸。
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用能力强。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白质可降低胰酶的活性，所以配制胰酶溶液时应选用不含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ，如： D-Hanks 液。终止消化时，可用含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰酶对细胞的作用
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